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抗体重链和轻链：重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。据此，可将抗体分为5类（class），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类（subclass）。例如，人IgG可分为四个亚类，包括IgG1、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgA1和IgA2两个亚类。多克隆抗体生产的成本较高，但其应用普遍，具有潜在的商业价值。安徽专业抗体费用

抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。合肥IgA抗体补给公司多克隆抗体可以用于检测特定蛋白质在不同组织和细胞中的表达情况。

抗体结构域：轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层（anti-parallel β sheet）构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin folding）。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。

抗体重链和轻链：轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa（κ）链和lambda（λ）链。据此，可将Ig分为两型（type），即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型（subtype）。多克隆抗体的制备过程可以在实验室中完成，并且通常具有较高成功率。

抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和C区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数目也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。多克隆抗体具有较高的多样性，可以覆盖更普遍的抗原特异性。上海异种抗体报价

单克隆抗体的研究有助于发展更有效的药物调理方案。安徽专业抗体费用

IgE抗体是人体内非常重要的一类免疫球蛋白，在正常情况下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一种。但在病理情况下，如过敏性疾病，或寄生虫传染时，IgE水平可明显升高。在过敏性疾病时，IgE可与致敏原结合，进而再与肥大细胞，或嗜碱性粒细胞表面相应的受体结合，即可引起上述细胞脱颗粒，释放白三烯和组胺类的物质，从而引起临床上过敏反应。在寄生虫传染时，IgE可与抗原结合，进而再与嗜酸性粒细胞表面相应的受体结合。嗜酸性粒细胞活化后，通过ADCC的作用，可对寄生虫进行吞噬。除外，还有病理情况，如浆细胞瘤，即血液科较常见的多发性骨髓瘤，可出现IgE水平的升高，这时应完善血尿、免疫固定电泳，判断患者是否存在单克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系统的疾病。安徽专业抗体费用